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2004年發現石墨烯，2D材料引起了極大的關注。
設計師蛋白質的承諾還沒有完全實現特別令人感興趣的是實現有機和無機成分之間的共生，以創造傳統上被認為是不同類別的材料之間的協同作用。
一種方法依賴於將SBPs整合到基因工程或計算設計的蛋白質框架中，以產生一類新的多肽，稱為固體結合蛋白。
這些生物大分子的優點包括能夠將一種或多種SBP定位在既有功能又有溶解能力的結構框架的精確位置。
以及它們在比合成SBP低幾個數量級的濃度下表現出形態發生活性的傾向下面，我們將介紹一些最近的研究成果，旨在利用固體結合蛋白。
雖然蛋白質的生物功能通常被認為是由其3D構象決定的，但現在已經清楚，功能獨立於結構的內在無序蛋白質(IDPs)存在於所有生物體IDP的特徵是缺乏促進有序的殘基(Y、W和F)而富含促進無序的殘基(K、P和S)。
儘管——或者說因為——它們不能摺疊成獨特的結構，但IDPs表現出時空結構異質性、對環境擾動的適應性和非凡的結構構象。
彈性蛋白存在於許多生物體的皮膚和韌帶中，為維持生理功能提供韌性和彈性。
彈性蛋白樣多肽(ELPs)是具有重複氨基酸序列(VPG)的重組多肽Xg)n，其中X代表除脯氨酸以外的任何氨基酸n是重複的次數。
ELPs表現出可逆的熱響應相變，這種相變是序列依賴性的通過將R5二氧化硅結合肽附加到含有親水和疏水ELP片段的二嵌段共聚物的親水末端。
並通過利用其溫度依賴性自組裝成在其冠狀面上展示多個R5拷貝的球形膠束，證明了對從無磷硅酸溶液中沉澱的二氧化硅納米顆粒的尺寸的控制。
用ELP-R5製成的膠束導致均勻大小的混合顆粒的產生(50納米)，而缺少R5肽的對照膠束和未組裝的ELP-R5都不促進納米顆粒的形成。
這些結果表明，硅化是由源自多個R5肽的賴氨酸和精氨酸側鏈的正電荷密度的增加所指導的，這些側鏈在膠束化過程中變得空間共定位。
為了更好地理解該過程，該小組對R5延伸和ELP膠束化在二氧化硅表面吸附中的作用進行了深入研究相對於未改性的ELP。
R5與ELP的融合增加了unimer的吸附速率，並導致更大的二氧化硅表面覆蓋。
此外，ELP-R5膠束緊密堆積並均勻分散在二氧化硅表面，而母體ELP膠束的吸附導致不規則的覆蓋。
不幸的是，固定在二氧化硅表面的ELP-R5膠束不再具有熱響應性。
未粉碎的單體保持溫度響應的觀察結果可能有助於設計智能表面，其中用SBP改性的elp控制結構-建築-功能關係。
來源於蜘蛛的絲蛋白表現出顯著的彈性行為，並且它們的重量機械性能遠遠優於蠶的絲。
不幸的是，由於蜘蛛的毒性和掠奪性，大規模飼養蜘蛛來生產絲綢是很困難的。
絲樣多肽將蜘蛛絲蛋白的天然結構基序與GPGXX/GPGGX彈性基序和由重複(GA)或(GGX)序列組成的強度基序結合起來。
是天然絲蛋白卡普蘭、佩里及其同事將R5肽融合到這種蛋白質的N或C末端——33個氨基酸序列的15聚體重複——以研究SBP位置對硅化的影響。
雖然兩種蛋白質都促進二氧化硅沉澱，但是通過C-末端融合獲得的顆粒直徑(∼300 nm)是通過N-末端融合產生的顆粒直徑的一半。
離散顆粒的形成歸因於R5肽的自締合，其導致蛋白質液滴/聚集體的形成，在其中進行硅化。
在一項獨立的研究中，Ag4銀結合肽(NPSSLFRYLPSD)融合到蜘蛛絲結構域的6聚體和15聚體重複序列中。
以合成抗菌塗層，其中Ag4礦化的銀納米粒子提供微生物殺滅功能，絲片段能夠加工成膜Ag4修飾的六聚體促進了30納米均勻納米顆粒的形成。
而其融合到15聚體的C端導致了棒狀形態的形成(直徑為60納米，長度為200納米)，這似乎是球形顆粒縱向聚集的結果。
除了這些最近的嘗試之外，固體結合IDPs在合成混合和分級材料方面的潛力在很大程度上仍未被探索。
將越來越多的IDPs和經驗證的SBPs結合起來，對於開發具有優異物理化學性質的材料和設備應該是有價值的。
工業酶在製造高附加值化學品(如香料和藥品)方面發揮著越來越重要的作用。
因此，人們對開發酶固定化策略重新產生了興趣，這種策略能夠提高穩定性，實現可重複使用性，並允許從受歡迎的產品中容易地分離生物催化劑。
除了物理吸附、共價偶聯和截留的傳統方法之外，在許可位點內遺傳安裝SBPs在不影響摺疊或功能的情況下容納外來氨基酸片段的位置——提供了在非標準底物上固定酶的途徑，同時提供了輔助益處。
一個這樣的優點是增加了過表達或傾向於聚集的蛋白質的產量，因為帶電荷的SBPs傾向於提高蛋白質的溶解性。
最近在一項研究中強調了這樣的結果，其中R5二氧化硅結合肽融合到難以表達的酶單體肌氨酸氧化酶和辣根過氧化物酶(HRP)上。
這些酶本身融合到mCherry熒光蛋白上用於可視化6His-R5-mCherry-HRP融合體容易從可溶性細胞組分中分離。
表現出與常規HRP同功酶混合物相當的米氏常數；並且，當固定在二氧化硅上時，在室溫下儲存超過2個月，活性沒有顯著損失，而遊離蛋白損失了超過80%的活性。
SBPs也可以減輕表面介導的酶去摺疊和相關的活性損失。
例如，當楊等人試圖通過將有機磷水解酶(OPH)固定在金納米粒子修飾的石墨烯上來建立一個感測器。
以檢測對氧磷，一種模型有機磷酸酯，由於OpH的二級結構的損失，該方法取得了很小的成功。
然而，結合GBP金結合肽來構建6His-GBP-OPH允許以最小的結構損失和改善的感測器性能有效識別石墨烯結合的金納米粒子。
碳酸酐酶，二氧化碳還原中的分子催化劑2+ H2⇋ HCO3−+ H+)，因其有助於碳捕獲的潛力而受到關注。
然而，該反應在導致蛋白質變性的熱和化學條件下進行通過將二氧化硅結合的Si-tag(截短的核糖體蛋白L2)融合到α型碳酸酐酶，Cha及其同事(70)在二氧化硅硅藻上實現了三倍的酶負載增加，並且與未修飾的酶相比，活性略有增加。
然而，載入量的進一步增加導致整體活性降低，這可能是由於酶之間的空間排斥增加以及蛋白質錯誤摺疊的相關增加。
二氧化硅結合肽ect P1與牛碳酸酐酶(BCA) II的融合也支持在二氧化硅和二氧化鈦載體事實上。
儘管EctP1最初被鑒定為二氧化硅結合肽，但當BCA-EctP1融合體被固定到二氧化鈦上時，與二氧化硅相比，結合蛋白的量增加了50%，酶活性增加了20%。
有趣的是，儘管兩種固定化酶製劑在50℃下保持了超過90%的活性(相比之下，遊離蛋白的活性為50%)。
但二氧化鈦結合的BCA-EctP1在更寬的pH範圍內仍保持功能(從2到9，相比之下，二氧化硅的pH範圍為7到9)。
SBPs也可用於在底物上定向蛋白質。
報道了金結合肽GBP1的五重複與鹼性磷酸酶的融合使得酶能夠有效地固定在多晶金上。
並防止了錯誤取向和聚集，如通過非接觸模式原子力顯微鏡所判斷的。
更令人興奮的是，SBPs可以通過螯合關鍵離子來增強酶的功能。
埃克森和同事很好地證明了這一點，使用硒結合肽SeBP 來調節谷胱甘肽還原酶樣類金屬還原酶(GRLMR)的催化活性，這種酶能夠將亞硒酸鹽和硒酸鹽還原成無定形的硒納米顆粒。
當融合在GRLMR的活性酶位點附近時，SeBP的鹼性殘基濃縮SeO32−前體陰離子和支持在微摩爾蛋白質濃度下膠體硒納米粒子(直徑< 50納米)的穩定分散體的形成。
相反，用SeBP和未改性的GRLMR補充溶液導致易於聚集的多分散顆粒的形成。
最後，值得指出的是，融合SBPs中可獲得的氨基酸可用於交聯反應，從而提高酶活性。
例如，硅結合序列的高度可及的賴氨酸和精氨酸殘基4與熱穩定的半纖維素酶融合的VKTQTAS與戊二醛交聯形成交聯的酶聚集體。
其通過在回收過程中抵抗失活而優於遊離酶製劑此外，交聯的共價性質保護酶免受熱引起的結構變形，並允許在高溫(80℃)操作條件下多次重複使用。
大自然通常更喜歡通過較小亞基的自我組裝來產生蛋白質的組織結構，而不是依賴熱力學上不利的過程來構建單個大蛋白質。
這對於通常在分子伴侶、細胞周期調節蛋白和金屬轉運蛋白中發現的環狀蛋白質結構尤其如此。
一般來說，這些寡聚體的內環指定了高濃度的結合位點，其在中心空腔內捕獲底物分子，而它們的外環阻止了不期望的物質進入內部位置。
界限分明的中心空腔為小(< 10nm)納米顆粒的模板化製造提供了理想的環境，否則其大量合成將需要對混合和溫度的精確控制。
自從Trent實驗室在伴侶蛋白方面的開創性工作，下面我們總結了與固體結合蛋白相關的最新進展。
Peroxiredoxins (Prxs)是一個抗氧化酶家族，其自組裝成具有偽五重或六重對稱性的環狀結構。
通過將六組氨酸延伸添加到曼氏血吸蟲Prx(釤PrxI)前體，其面向寡聚體的6nm內腔，設計了一種基於金屬離子的策略來誘導環狀自組裝。
該小組利用了組氨酸殘基對鎳的親和力2+–氨三乙酸–功能化的金納米粒子將單個環堆疊到1D納米管(長度為60納米)中。
該納米管封裝了金納米粒子鏈在亞基自組裝過程中強加的對稱性產生了結構平坦且化學均勻的頂部和底部表面，其展示了約100個源自半胱氨酸和甲硫氨酸殘基的硫醇基團。
這些被用於還原氧化石墨烯(GO)表面並誘導形成釤PrxI-GO-釤PrxI三明治狀結構此外。
