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2004年发现石墨烯，2D材料引起了极大的关注。
设计师蛋白质的承诺还没有完全实现特别令人感兴趣的是实现有机和无机成分之间的共生，以创造传统上被认为是不同类别的材料之间的协同作用。
一种方法依赖于将SBPs整合到基因工程或计算设计的蛋白质框架中，以产生一类新的多肽，称为固体结合蛋白。
这些生物大分子的优点包括能够将一种或多种SBP定位在既有功能又有溶解能力的结构框架的精确位置。
以及它们在比合成SBP低几个数量级的浓度下表现出形态发生活性的倾向下面，我们将介绍一些最近的研究成果，旨在利用固体结合蛋白。
虽然蛋白质的生物功能通常被认为是由其3D构象决定的，但现在已经清楚，功能独立于结构的内在无序蛋白质(IDPs)存在于所有生物体IDP的特征是缺乏促进有序的残基(Y、W和F)而富含促进无序的残基(K、P和S)。
尽管——或者说因为——它们不能折叠成独特的结构，但IDPs表现出时空结构异质性、对环境扰动的适应性和非凡的结构构象。
弹性蛋白存在于许多生物体的皮肤和韧带中，为维持生理功能提供韧性和弹性。
弹性蛋白样多肽(ELPs)是具有重复氨基酸序列(VPG)的重组多肽Xg)n，其中X代表除脯氨酸以外的任何氨基酸n是重复的次数。
ELPs表现出可逆的热响应相变，这种相变是序列依赖性的通过将R5二氧化硅结合肽附加到含有亲水和疏水ELP片段的二嵌段共聚物的亲水末端。
并通过利用其温度依赖性自组装成在其冠状面上展示多个R5拷贝的球形胶束，证明了对从无磷硅酸溶液中沉淀的二氧化硅纳米颗粒的尺寸的控制。
用ELP-R5制成的胶束导致均匀大小的混合颗粒的产生(50纳米)，而缺少R5肽的对照胶束和未组装的ELP-R5都不促进纳米颗粒的形成。
这些结果表明，硅化是由源自多个R5肽的赖氨酸和精氨酸侧链的正电荷密度的增加所指导的，这些侧链在胶束化过程中变得空间共定位。
为了更好地理解该过程，该小组对R5延伸和ELP胶束化在二氧化硅表面吸附中的作用进行了深入研究相对于未改性的ELP。
R5与ELP的融合增加了unimer的吸附速率，并导致更大的二氧化硅表面覆盖。
此外，ELP-R5胶束紧密堆积并均匀分散在二氧化硅表面，而母体ELP胶束的吸附导致不规则的覆盖。
不幸的是，固定在二氧化硅表面的ELP-R5胶束不再具有热响应性。
未粉碎的单体保持温度响应的观察结果可能有助于设计智能表面，其中用SBP改性的elp控制结构-建筑-功能关系。
来源于蜘蛛的丝蛋白表现出显著的弹性行为，并且它们的重量机械性能远远优于蚕的丝。
不幸的是，由于蜘蛛的毒性和掠夺性，大规模饲养蜘蛛来生产丝绸是很困难的。
丝样多肽将蜘蛛丝蛋白的天然结构基序与GPGXX/GPGGX弹性基序和由重复(GA)或(GGX)序列组成的强度基序结合起来。
是天然丝蛋白卡普兰、佩里及其同事将R5肽融合到这种蛋白质的N或C末端——33个氨基酸序列的15聚体重复——以研究SBP位置对硅化的影响。
虽然两种蛋白质都促进二氧化硅沉淀，但是通过C-末端融合获得的颗粒直径(∼300 nm)是通过N-末端融合产生的颗粒直径的一半。
离散颗粒的形成归因于R5肽的自缔合，其导致蛋白质液滴/聚集体的形成，在其中进行硅化。
在一项独立的研究中，Ag4银结合肽(NPSSLFRYLPSD)融合到蜘蛛丝结构域的6聚体和15聚体重复序列中。
以合成抗菌涂层，其中Ag4矿化的银纳米粒子提供微生物杀灭功能，丝片段能够加工成膜Ag4修饰的六聚体促进了30纳米均匀纳米颗粒的形成。
而其融合到15聚体的C端导致了棒状形态的形成(直径为60纳米，长度为200纳米)，这似乎是球形颗粒纵向聚集的结果。
除了这些最近的尝试之外，固体结合IDPs在合成混合和分级材料方面的潜力在很大程度上仍未被探索。
将越来越多的IDPs和经验证的SBPs结合起来，对于开发具有优异物理化学性质的材料和设备应该是有价值的。
工业酶在制造高附加值化学品(如香料和药品)方面发挥着越来越重要的作用。
因此，人们对开发酶固定化策略重新产生了兴趣，这种策略能够提高稳定性，实现可重复使用性，并允许从受欢迎的产品中容易地分离生物催化剂。
除了物理吸附、共价偶联和截留的传统方法之外，在许可位点内遗传安装SBPs在不影响折叠或功能的情况下容纳外来氨基酸片段的位置——提供了在非标准底物上固定酶的途径，同时提供了辅助益处。
一个这样的优点是增加了过表达或倾向于聚集的蛋白质的产量，因为带电荷的SBPs倾向于提高蛋白质的溶解性。
最近在一项研究中强调了这样的结果，其中R5二氧化硅结合肽融合到难以表达的酶单体肌氨酸氧化酶和辣根过氧化物酶(HRP)上。
这些酶本身融合到mCherry荧光蛋白上用于可视化6His-R5-mCherry-HRP融合体容易从可溶性细胞组分中分离。
表现出与常规HRP同功酶混合物相当的米氏常数；并且，当固定在二氧化硅上时，在室温下储存超过2个月，活性没有显著损失，而游离蛋白损失了超过80%的活性。
SBPs也可以减轻表面介导的酶去折叠和相关的活性损失。
例如，当杨等人试图通过将有机磷水解酶(OPH)固定在金纳米粒子修饰的石墨烯上来建立一个传感器。
以检测对氧磷，一种模型有机磷酸酯，由于OpH的二级结构的损失，该方法取得了很小的成功。
然而，结合GBP金结合肽来构建6His-GBP-OPH允许以最小的结构损失和改善的传感器性能有效识别石墨烯结合的金纳米粒子。
碳酸酐酶，二氧化碳还原中的分子催化剂2+ H2⇋ HCO3−+ H+)，因其有助于碳捕获的潜力而受到关注。
然而，该反应在导致蛋白质变性的热和化学条件下进行通过将二氧化硅结合的Si-tag(截短的核糖体蛋白L2)融合到α型碳酸酐酶，Cha及其同事(70)在二氧化硅硅藻上实现了三倍的酶负载增加，并且与未修饰的酶相比，活性略有增加。
然而，加载量的进一步增加导致整体活性降低，这可能是由于酶之间的空间排斥增加以及蛋白质错误折叠的相关增加。
二氧化硅结合肽ect P1与牛碳酸酐酶(BCA) II的融合也支持在二氧化硅和二氧化钛载体事实上。
尽管EctP1最初被鉴定为二氧化硅结合肽，但当BCA-EctP1融合体被固定到二氧化钛上时，与二氧化硅相比，结合蛋白的量增加了50%，酶活性增加了20%。
有趣的是，尽管两种固定化酶制剂在50℃下保持了超过90%的活性(相比之下，游离蛋白的活性为50%)。
但二氧化钛结合的BCA-EctP1在更宽的pH范围内仍保持功能(从2到9，相比之下，二氧化硅的pH范围为7到9)。
SBPs也可用于在底物上定向蛋白质。
报道了金结合肽GBP1的五重复与碱性磷酸酶的融合使得酶能够有效地固定在多晶金上。
并防止了错误取向和聚集，如通过非接触模式原子力显微镜所判断的。
更令人兴奋的是，SBPs可以通过螯合关键离子来增强酶的功能。
埃克森和同事很好地证明了这一点，使用硒结合肽SeBP 来调节谷胱甘肽还原酶样类金属还原酶(GRLMR)的催化活性，这种酶能够将亚硒酸盐和硒酸盐还原成无定形的硒纳米颗粒。
当融合在GRLMR的活性酶位点附近时，SeBP的碱性残基浓缩SeO32−前体阴离子和支持在微摩尔蛋白质浓度下胶体硒纳米粒子(直径< 50纳米)的稳定分散体的形成。
相反，用SeBP和未改性的GRLMR补充溶液导致易于聚集的多分散颗粒的形成。
最后，值得指出的是，融合SBPs中可获得的氨基酸可用于交联反应，从而提高酶活性。
例如，硅结合序列的高度可及的赖氨酸和精氨酸残基4与热稳定的半纤维素酶融合的VKTQTAS与戊二醛交联形成交联的酶聚集体。
其通过在回收过程中抵抗失活而优于游离酶制剂此外，交联的共价性质保护酶免受热引起的结构变形，并允许在高温(80℃)操作条件下多次重复使用。
大自然通常更喜欢通过较小亚基的自我组装来产生蛋白质的组织结构，而不是依赖热力学上不利的过程来构建单个大蛋白质。
这对于通常在分子伴侣、细胞周期调节蛋白和金属转运蛋白中发现的环状蛋白质结构尤其如此。
一般来说，这些寡聚体的内环指定了高浓度的结合位点，其在中心空腔内捕获底物分子，而它们的外环阻止了不期望的物质进入内部位置。
界限分明的中心空腔为小(< 10nm)纳米颗粒的模板化制造提供了理想的环境，否则其大量合成将需要对混合和温度的精确控制。
自从Trent实验室在伴侣蛋白方面的开创性工作，下面我们总结了与固体结合蛋白相关的最新进展。
Peroxiredoxins (Prxs)是一个抗氧化酶家族，其自组装成具有伪五重或六重对称性的环状结构。
通过将六组氨酸延伸添加到曼氏血吸虫Prx(钐PrxI)前体，其面向寡聚体的6nm内腔，设计了一种基于金属离子的策略来诱导环状自组装。
该小组利用了组氨酸残基对镍的亲和力2+–氨三乙酸–功能化的金纳米粒子将单个环堆叠到1D纳米管(长度为60纳米)中。
该纳米管封装了金纳米粒子链在亚基自组装过程中强加的对称性产生了结构平坦且化学均匀的顶部和底部表面，其展示了约100个源自半胱氨酸和甲硫氨酸残基的硫醇基团。
这些被用于还原氧化石墨烯(GO)表面并诱导形成钐PrxI-GO-钐PrxI三明治状结构此外。
